Diphosphomevalonat-Decarboxylase

Diphosphomevalonat-Decarboxylase

Bänder-/Oberflächenmodell des Dimer nach PDB 3D4J

Vorhandene Strukturdaten: 3D4J
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	399 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Bezeichner
Gen-Name	MVD
Externe IDs	OMIM: 603236 UniProt: P53602
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.1.1.33 Lyase
Reaktionsart	Decarboxylierung
Substrat	ATP + Diphosphomevalonat
Produkte	ADP + Isopentenyldiphosphat + P_i + CO₂
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen^[1]

Die Diphosphomevalonat-Decarboxylase (MDDase) ist das Enzym, das in den meisten Lebewesen die Umwandlung von Diphosphomevalonat zum Isopentenyldiphosphat katalysiert. In Eukaryoten ist diese Reaktion Teil der Biosynthese der Isoprenoide, speziell in Tieren Teil der Cholesterinbiosynthese. Im Mensch wird MDDase in Herz, Lunge, Leber, Muskeln, Hirn, Pankreas, Nieren und Plazenta exprimiert und ist, im Gegensatz zu aufwärts im Syntheseweg gelegenen Enzymen nicht in den Peroxisomen, sondern im Zytosol lokalisiert.^[2]^[3]

Katalysierte Reaktion

+ ATP ⇒ + ADP + P_i + CO₂

5-Diphospho-R-mevalonat wird zu Isopentenyldiphosphat (IPP) umgesetzt.

Einzelnachweise

↑ Homologe bei OMA
↑ UniProt P53602
↑ Hogenboom S, Tuyp JJ, Espeel M, Koster J, Wanders RJ, Waterham HR: Human mevalonate pyrophosphate decarboxylase is localized in the cytosol. In: Mol. Genet. Metab. 81. Jahrgang, Nr. 3, März 2004, S. 216–24, doi:10.1016/j.ymgme.2003.12.001, PMID 14972328.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

Jassal / reactome: Mevalonate-5-pyrophosphate is decarboxylated

[1] Homologe bei OMA

[2] UniProt P53602

[3] Hogenboom S, Tuyp JJ, Espeel M, Koster J, Wanders RJ, Waterham HR: Human mevalonate pyrophosphate decarboxylase is localized in the cytosol. In: Mol. Genet. Metab. 81. Jahrgang, Nr. 3, März 2004, S. 216–24, doi:10.1016/j.ymgme.2003.12.001, PMID 14972328.

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