Isopentenyldiphosphat-Isomerase

Isopentenyldiphosphat-Isomerase
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur	227 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer
Kofaktor	Mg²⁺
Isoformen	1,2
Bezeichner
Gen-Name(n)	IDI1, IDI2
Externe IDs	OMIM: 650455 UniProt: Q13907
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	5.3.3.2 Isomerase
Reaktionsart	Umlagerung
Substrat	IPP
Produkte	DMAPP
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Isopentenyldiphosphat-Isomerase (IPPI) heißen Enzyme, die die Umlagerung von Isopentenyldiphosphat (IPP) zu Dimethylallyldiphosphat (DMAPP) katalysieren und umgekehrt. Sie kommen in allen Lebewesen vor. Es gibt zwei nicht-homologe Typen der IPPI, Typ I kommt nur in Eukaryoten und manchen Bakterien vor, während der FMN-abhängige Typ in Bakterien und Archaeen zu finden ist. Für Tiere ist der Reaktionsschritt wichtig für die Cholesterinbiosynthese. Im Mensch gibt es zwei Isoformen, von denen die zweite nur in den Muskeln vorkommt.^[1]^[2]^[3]^[4]

Katalysierte Reaktion

⇔

Isopentenyldiphosphat (IPP) und Dimethylallyldiphosphat (DMAPP) gehen in einander über.

Einzelnachweise

↑ Interpro: IPPI, Type 1
↑ InterPro: IPPI, FMN-dependent
↑ Rothman SC, Helm TR, Poulter CD: Kinetic and spectroscopic characterization of type II isopentenyl diphosphate isomerase from Thermus thermophilus: evidence for formation of substrate-induced flavin species. In: Biochemistry. 46. Jahrgang, Nr. 18, Mai 2007, S. 5437–45, doi:10.1021/bi0616347, PMID 17428035, PMC 2516918 (freier Volltext).
↑ Clizbe DB, Owens ML, Masuda KR, Shackelford JE, Krisans SK: IDI2, a second isopentenyl diphosphate isomerase in mammals. In: J. Biol. Chem. 282. Jahrgang, Nr. 9, März 2007, S. 6668–76, doi:10.1074/jbc.M610922200, PMID 17202134 (jbc.org).

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

Jassal / reactome: Isopentenyl pyrophosphate rearranges to dimethylallyl pyrophosphate

[1] Interpro: IPPI, Type 1

[2] InterPro: IPPI, FMN-dependent

[3] Rothman SC, Helm TR, Poulter CD: Kinetic and spectroscopic characterization of type II isopentenyl diphosphate isomerase from Thermus thermophilus: evidence for formation of substrate-induced flavin species. In: Biochemistry. 46. Jahrgang, Nr. 18, Mai 2007, S. 5437–45, doi:10.1021/bi0616347, PMID 17428035, PMC 2516918 (freier Volltext).

[4] Clizbe DB, Owens ML, Masuda KR, Shackelford JE, Krisans SK: IDI2, a second isopentenyl diphosphate isomerase in mammals. In: J. Biol. Chem. 282. Jahrgang, Nr. 9, März 2007, S. 6668–76, doi:10.1074/jbc.M610922200, PMID 17202134 (jbc.org).

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