Lektine


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Hämagglutinin lateral

Lektine sind komplexe Proteine oder Glykoproteine, die spezifische Kohlenhydratstrukturen binden und dadurch in der Lage sind, sich spezifisch an Zellen bzw. Zellmembranen zu binden und von dort aus biochemische Reaktionen auszulösen. Sie haben jedoch keine enzymatische Aktivität. Lektine sind ubiquitär, man findet sie bei Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen.

Lektine (Lektin kommt von lat. legere „lesen“, „auswählen“) können verschiedene Stoffwechselvorgänge wie die Zellteilung, die ribosomale Proteinbiosynthese, die Agglutination von Zellen (in Bezug auf rote Blutkörperchen redet man von Hämagglutininen) oder das Immunsystem beeinflussen.

Als Phasin wurden früher speziell die Lektine bei Hülsenfrüchten bezeichnet.

Vorkommen

Lektine stammen zumeist aus Pflanzen, können aber auch tierischen oder bakteriellen Ursprungs sein. Dazu zählen z. B. hochmolekulare Samenglykoproteide wie das Rizin oder bakterielle Toxine wie das Shiga-Toxin, Vero-Toxin, Diphtherietoxin, Exotoxin A oder alpha-Sarcin. Lektine sind in der Regel an der äußeren Membranoberfläche angelagert. Sie sind von komplexer Struktur. Daraus kann geschlossen werden, dass sie informationsreiche Moleküle sind. Zudem weiß man, dass sie der Kommunikation und Interaktion von Zellen und Organismen dienen. So sind sie in vielen Erkennungsprozessen beteiligt. So können sich mit Hilfe der Lektin-Polysaccharid-Interaktion Bakterien wie das Rhizobium trifolii an die Wurzeln von Klee haften. Mit der Erkennung wird die Symbiose von Wurzelknöllchenbakterien und Leguminosen erst möglich. Ähnliche Erkennungsmechanismen (Lektine-Polysaccharide) spielen bei der Befruchtung der menschlichen Eizelle ebenfalls eine Rolle. Am bekanntesten sind vor allem Lektine pflanzlichen Ursprungs, zum Beispiel die Lektine aus rohen Gartenbohnen, welche durch Kochen zerstört werden können. Andere Lektine sind resistenter gegenüber Hitze, aber oft auch nicht toxisch, z. B. Lektine aus der Kartoffel. Der Verdauungstrakt des Menschen ist Lektinen regelmäßig ausgesetzt.

Ein Beispiel für ein Lektin ohne Zuckerrest ist Concanavalin A aus den Samen der Jackbohne Canavalia ensiformis. Weitere Beispiele für Lektine sind Calnexin und Calreticulin, die als Chaperone bei der Proteinfaltung dienen.

In der Vergangenheit wurde der Begriff Phasin für bestimmte Lektingemische verwendet, die bei einigen Gemüsesorten im ungekochten Zustand vorkommen, insbesondere bei Bohnen. Deren Lektine bestehen aus den Aminosäuren Glutaminsäure, Asparaginsäure, Serin, Alanin, Tyrosin, Lysin und Arginin.

Biologische Wirkung

In ihrer Wirkungsweise ähneln Lektine oftmals den Antibiotika. So ist Rizin ein potenter Hemmer der ribosomalen Proteinbiosynthese. Zum Teil wirken Lektine toxisch auf Kleinlebewesen und finden somit Verwendung als Pflanzenschutzmittel gegen Insekten. Durch die Agglutination von Blutzellen kann es auch zu Verklumpungen kommen, welche die Blutbahnen verstopfen.

Für den Menschen ist Phasin giftig, u. a. da es die roten Blutkörperchen miteinander verklebt, dieser Vorgang wird Hämagglutination genannt. Der Verzehr führt ab einer bestimmten Dosis zu Erbrechen, Durchfall sowie zu Magen- und Darmbeschwerden. Im schlimmsten Fall kann der Verzehr tödlich sein. Bei besonders phasinreichen Arten, wie beispielsweise roten Nierenbohnen, reichen bereits vier oder fünf rohe Samen, um beim Erwachsenen Symptome zu verursachen. Vergiftungssymptome treten rasch ein, meist ein bis drei Stunden nach Verzehr. Meist verschwinden sie ebenso rasch wieder – etwa drei bis vier Stunden nach dem Einsetzen.

Phasin wird beim Kochen abgebaut, so dass phasinhaltiges Gemüse nur im gekochten Zustand konsumiert werden sollte. Durch den Keimvorgang wird Phasin ebenfalls teilweise abgebaut.

Folgende Tabelle stellt den Phasingehalt verschiedener Hülsenfrüchte dar (laut USFDA):

Sorte Phasingehalt in hämagglutinierenden Einheiten (HAE)
Rote Nierenbohne, roh 20.000 – 70.000
Weiße Nierenbohne, roh  7.000 – 23.000
Ackerbohne, roh 1.000 – 7.000
Rote Nierenbohne, gargekocht 200 – 400

Literatur

  • Voet, D., Voet, J. G., Biochemistry, Wiley Intl. Edition, Wiley, 2004
  • Stryer, L. et al., 1996 Biochemie, Brock Mikrobiologie 2001
  • Pusztai, A und Bardocz, S: Biological Effects of Plant Lectins on the Gastrointestinal Tract:Metabolic Consequences and Applications. In: Trends Glycosci.Glycotechnol. 8. Jahrgang, 1996, S. 149-65 (botanischergarten.ch [PDF]).
  • Harold Rüdiger: Lectine: Vorkommen, Anwendung und Funktion, Chemie in unserer Zeit, 15. Jahrg. 1981, Nr. 5, S. 155–162, ISSN 0009-2851

Weblinks