Methylentetrahydrofolat-Reduktase
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- Oxidoreduktase
| Methylentetrahydrofolat-Reduktase | ||
|---|---|---|
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— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 656 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | FAD | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | MTHFR | |
| Externe IDs | OMIM: 607093 UniProt: P42898 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.5.1.20 Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Reduktionsäquivalents | |
| Substrat | 5,10-Methylen-FH4 + NAD(P)+ | |
| Produkte | 5-Methyl-FH4 + NAD(P)H | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | MTHFR | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere | |
Methylentetrahydrofolat-Reduktase (MTHFR) ist dasjenige Enzym in Wirbeltieren, das 5,10-Methylen-FH4 mithilfe von NAD(P)H zu 5-Methyl-FH4 reduziert. Da so das Methylierungsmittel 5-Methyl-FH4 zur Verfügung gestellt wird, ist MTHFR bei vielen Stoffwechselwegen unentbehrlich, unter anderem beim Abbau des schädlichen Homocystein zu Methionin, und bei der bakteriellen Methanbildung.[1][2]
MTHFR wird vom Mensch in vielen Gewebetypen exprimiert und ins Blut abgegeben. Varianten des und Mutationen im MTHFR-Gen können zu vermehrter, vor allem aber zu verringerter Produktion und Wirksamkeit des MTHFR-Enzyms führen. Enzymmangel bei Schwangeren kann Ursache für Neuralrohrfehlbildungen wie Spina bifida sein; weiterhin kann MTHFR-Mangel zu Homocystinurie führen und das Risiko für Schlaganfall oder Darmkrebs erhöhen.[1][3][4][5][6]
Katalysierte Reaktion
+ NADPH + H+ ⇒ 
+ NADP+
5,10-Methylen-FH4 wird zu 5-Methyl-FH4 reduziert. Die Enzymaktivität wird allosterisch durch S-Adenosylmethionin reguliert.[1]
Einzelnachweise
- ↑ 1,0 1,1 1,2 UniProt P42898
- ↑ KEGG: Methylierung von Corrinoid
- ↑ Sawabe M, Arai T, Araki A, et al.: Smoking confers a MTHFR 677C>T genotype-dependent risk for systemic atherosclerosis: results from a large number of elderly autopsy cases that died in a community-based general geriatric hospital. In: J. Atheroscler. Thromb. 16. Jahrgang, Nr. 2, April 2009, S. 91–104, PMID 19403988.
- ↑ Antoniades C, Shirodaria C, Leeson P, et al.: MTHFR 677 C>T Polymorphism reveals functional importance for 5-methyltetrahydrofolate, not homocysteine, in regulation of vascular redox state and endothelial function in human atherosclerosis. In: Circulation. 119. Jahrgang, Nr. 18, Mai 2009, S. 2507–15, doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.108.808675, PMID 19398669.
- ↑ Kim YI: Methylenetetrahydrofolate reductase polymorphisms, folate, and cancer risk: a paradigm of gene-nutrient interactions in carcinogenesis. In: Nutr. Rev. 58. Jahrgang, Nr. 7, Juli 2000, S. 205–9, PMID 10941256.
- ↑ Kim YI: Role of the MTHFR polymorphisms in cancer risk modification and treatment. In: Future Oncol. 5. Jahrgang, Nr. 4, Mai 2009, S. 523–42, doi:10.2217/fon.09.26, PMID 19450180.
Weblinks
- reactome.org: Metabolism of folate and pterines