Natriumlaurylsulfat


Strukturformel
Laurylsulfat-Ion.svg   Na+-Ion
Allgemeines
Name Natriumlaurylsulfat
Andere Namen
  • SLS
  • SDS
  • NLS
  • Natriumdodecylsulfat
  • Dodecylsulfat-Natriumsalz
  • Schwefelsäuredodecylester-Natriumsalz
  • SODIUM LAURYL SULFATE (INCI)
Summenformel C12H25NaO4S
Kurzbeschreibung

fest, farblos, geruchlos[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 151-21-3
PubChem 3423265
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Eigenschaften
Molare Masse 288,4 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Dichte

1,1 g·cm−3 (20 °C)[2]

Schmelzpunkt

204–207 °C[2]

Siedepunkt

380 °C (Thermische Zersetzung)[1]

Löslichkeit

gut löslich in Wasser (150 g·l−1 bei 20 °C)[2]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [2]
Gefahrensymbol Gefahrensymbol

Gefahr

H- und P-Sätze H: 228​‐​311​‐​302​‐​335​‐​315​‐​319
P: 210​‐​280​‐​304+340​‐​305+351+338​‐​309+310 [2]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Natriumlaurylsulfat oder Natriumdodecylsulfat, auch sodium lauryl sulphate, SLS, sodium dodecyl sulphate oder SDS, ist ein anionisches Tensid, also eine waschaktive Substanz, das als Detergens Verwendung findet, z. B. in Reinigungsmitteln. Chemisch ist Natriumlaurylsulfat ein Monoester der Schwefelsäure, bestehend aus einer langkettigen (C12) Alkylgruppe und einem modifizierten Sulfatanion mit einem Natriumkation.

Gewinnung und Darstellung

Natriumlaurylsulfat kann durch Veresterung von Dodecanol mit Schwefelsäure, Chlorsulfonsäure oder Schwefeltrioxid und nachfolgender Neutralisation gewonnen werden. Ebenso ist die Addition von Schwefelsäure an 1-Dodecen möglich. Da die verwendeten Ausgangsprodukte meist technische Fettalkohole sind, die zum Beispiel aus den entsprechenden Fetten bzw. Fettsäuren reduktiv gewonnenen werden, enthalten die meisten Handelsprodukte neben Dodecyl- auch Tetradecyl- und Hexadecylketten in unterschiedlichen Anteilen. In technischen Merkblättern sind die entsprechenden Produkte häufig mit dem Zusatz (C12-C16) gekennzeichnet.

Eigenschaften

Natriumlaurylsulfat wird als allergieauslösend und hautreizend betrachtet, weswegen seine Verwendung in Kosmetika umstritten ist. Insbesondere wird von Menschen mit spezieller Empfindlichkeit die Verursachung von Aphthen im Mundraum durch Natriumlaurylsulfat-haltige Zahnpasten beobachtet. Allerdings weist SDS eine antibakterielle und antivirale Wirkung auf. Inwiefern es in der Lage ist, HI-Viren zu zerstören, wie geltend gemacht wurde[3], bleibt zu klären.

Verwendung

Natriumlaurylsulfat diente früher in den meisten Shampoos und Duschgelen als reinigende Komponente. Heute ist es in diesen Anwendungen fast vollständig durch Natriumdodecylpoly(oxyethylen)sulfat (Natriumlaurethsulfat) ersetzt. Natriumlaurylsulfat wird als Emulgator in Salben und Lotionen sowie Reinigungsmitteln, vor allem in Handspülmitteln und flüssigen Waschmitteln verwendet.

Die intensive Anwendung als Denaturierungsmittel für Proteine ist ein Grund für die Bedeutung von Natriumlaurylsulfat in höheren Konzentrationen für die Biotechnologie. Die Wirkung auf Proteine basiert darauf, dass nichtkovalente Bindungen der Proteine unterbrochen und so deren Quartär- und Tertiärstruktur zerstört werden. Dabei bindet Natriumlaurylsulfat im Verhältnis von ca. 1,4/1 g. Durch die Eigenschaft, Mizellen auszubilden, sind Natriumlaurylsulfat-Protein-Lösungen nicht dialysierbar; eine Entfernung von Natriumlaurylsulfat ist durch Fällungsreaktionen mit organischen Lösungsmitteln möglich (siehe Henderson, 1979).

In der Analytik wird Natriumlaurylsulfat bei der Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE) verwendet.[4]

Nachweis

Epton-Titration

Siehe auch

  • Natriumdodecylpoly(oxyethylen)sulfat

Literatur

  • L. E. Henderson, S. Oroszlan, W. Konigsberg: A Micromethod for Complete Removal of Dodecyl Sulfate from Proteins by Ion-Pair Extraction, in: Analytical Biochemistry, 1979, 93, S. 153–157.

Einzelnachweise

  1. 1,0 1,1 Datenblatt Natriumlaurylsulfat bei Merck
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 2,5 2,6 Eintrag zu Natriumdodecylsulfat in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA (JavaScript erforderlich).
  3. planetark.org.
  4. U. K. Laemmli: Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4, in: Nature, 1970, 227, S. 680–685.

Weblinks