Phosphopantothenat-Cystein-Ligase
| Phosphopantothenat-Cystein-Ligase | ||
|---|---|---|
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— | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 1p9o | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 311 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | PPCS | |
| Externe IDs | OMIM: 609853 UniProt: Q9HAB8 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 6.3.2.5 Ligase | |
| Reaktionsart | Kondensation | |
| Substrat | ATP/CTP + Phosphopantothenat + Cystein | |
| Produkte | AMP/CMP + PPi + N-Phosphopantothenoyl-Cystein | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | PPC-Synthetase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Phosphopantothenat-Cystein-Ligase (auch Phosphopantothenat-Cystein-Synthase, kurz: PPC-Synthase, Gen: PPCS) heißt das Enzym, das die Bindung von Phosphopantothenat an Cystein katalysiert. Dies ist der zweite Reaktionsschritt in der Biosynthese von Coenzym A, die in den meisten Lebewesen stattfindet.[1]
Katalysiertes Reaktionsgleichgewicht
-4%27-Phosphopantothenat.svg)
+ 
+ ATP $ \rightleftharpoons $
$ \rightleftharpoons $ -4%27-Phosphopantothenoyl-L-cystein.svg)
+ AMP + PPi
(R)-4'-Phosphopantothenat wird an L-Cystein unter ATP-Verbrauch kondensiert. Das Bakterienenzym arbeitet effektiver mit CTP.
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Pantothenat-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
