Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase
| Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase | ||
|---|---|---|
|
— | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 1qzu | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 204 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotrimer | |
| Kofaktor | FMN | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | PPCDC | |
| Externe IDs | OMIM: 609854 UniProt: Q96CD2 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.1.1.36 Lyase | |
| Reaktionsart | Decarboxylierung | |
| Substrat | Phosphopantothenoyl-L-Cystein | |
| Produkte | 4'-Pantetheinphosphat + CO2 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | PPC-DC | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase (PPC-DC) heißt das Enzym, das die Abspaltung von Kohlenstoffdioxid von Phosphopantothenoyl-Cystein katalysiert. Dies ist der dritte Reaktionsschritt in der Biosynthese von Coenzym A, die in den meisten Lebewesen stattfindet.[1]
Katalysierte Reaktion
-4%27-Phosphopantothenoyl-L-cystein.svg)
$ \rightleftharpoons $ 
+ CO2
(R)-4'-Phosphopantothenoyl-L-Cystein wird unter Bildung von 4'-Phosphopantethein decarboxyliert. Das Enzym bindet ein Molekül FMN pro Untereinheit als Kofaktor. Es handelt sich also um ein Flavoprotein.
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Pantothenat-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
