Porphobilinogen-Desaminase

Porphobilinogen-Desaminase

Vorhandene Strukturdaten: 3ecr, 3eq1
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 361 Aminosäuren
Kofaktor Dipyrromethan
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name HMBS
Externe IDs OMIM: 609806 UniProtP08397
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.5.1.61  Transferase
Substrat 4 Porphobilinogen + H2O
Produkte Hydroxymethylbilan + 4 NH3
Vorkommen
Homologie-Familie PBG-D
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Porphobilinogen-Deaminase (PBG-D) (auch: Hydroxymethylbilan-Synthase, HMBS) ist das Enzym, das in allen Lebewesen die Eliminierungsreaktion und anschließende Polymerisation von vier Porphobilinogen-Molekülen zu Hydroxymethylbilan katalysiert. PBG-D ist daher notwendig für die Porphyrin-Biosynthese. Mutationen am HMBS-Gen des Menschen mit folgendem Mangel an PBG-D können zur akuten intermittierenden Porphyrie führen.[1]

Von PBG-D gibt es beim Mensch zwei Isoformen, eine nur in Erythrozyten anzutreffende, die andere wird in den restlichen Gewebetypen exprimiert.

Katalysierte Reaktion

4 Porphobilinogen + H2O ⇒ Hydroxymethylbilan + 4 NH3

Vier Moleküle Porphobilinogen polymerisieren zu einem Molekül Hydroxymethylbilan, wobei Wasser verbraucht wird und Ammoniak entsteht. Als Kofaktor ist Dipyrromethan notwendig, das gebunden wird und an welches die einzelnen Porphobilinogen-Moleküle zuerst schrittweise addiert werden.[1]

Einzelnachweise

  1. 1,0 1,1 UniProt P08397

Weblinks


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