Albumin
Albumine (lat.: albus, „weiß“) gehören wie die Globuline zur Gruppe der globulären Proteine. Albumin sorgt im menschlichen Organismus vor allem für Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Drucks und vermittelt vielen sonst wasserunlöslichen Stoffen Wasserlöslichkeit, indem sie an Albumin gebunden werden. Albumine sind auch in Milch und Eiern zu finden.
Eigenschaften
Albumine haben eine Molekülmasse von etwa 66.000 Da und bestehen aus 584 bis 590 Aminosäuren. Durch einen hohen Anteil an Cystein haben die Albumine einen relativ hohen Schwefelgehalt. Albumine sind wasserlöslich, ihre Bindungskapazität für Wasser beträgt ca. 18 ml/g. Der isoelektrische Punkt liegt bei pH-Wert von 4,6. Albumine sind Ampholyte, d. h. im Gegensatz zu anderen Kolloiden oder Kristalloiden können sie – wie andere Proteine auch – sowohl Anionen als auch Kationen reversibel binden. Albumin wirkt desagreggierend auf Erythrozyten und Thrombozyten.
Vorkommen
Menschlicher Organismus: Siehe den Hauptartikel Humanalbumin
In der Milch (Lactalbumin) sowie im Hühnereiweiß (Ovalbumin) ist Albumin enthalten. Albumin-Homologe können in allen Chordatieren gefunden werden.
Samen zweikeimblättriger Pflanzen (z.B. Hanfsamen) enthalten zwischen durchschnittlich 10 und 60 Prozent Eiweiß, ein großer Teil davon so genanntes 2S-Albumin.[1]
Verwendung
Behandlung von Morbus Wilson
Albumin wird zur Behandlung des Morbus Wilson verwendet. Bei daraus folgender starker Schädigung der Leber kann es als Übergangslösung verabreicht werden, bis ein geeignetes Spenderorgan zur Verfügung steht. Albumin bindet hierbei das in zu großen Mengen vorhandene Kupfer an sich.
Diagnose bei Tumorerkennung
Darüber hinaus kann Albumin auch als Trägerstoff zur Diagnose von Krebs in Tumorgeweben eingesetzt werden. Solide Tumoren haben für das Wachstum einen erhöhten Energiebedarf, der unter anderem dadurch gedeckt wird, dass der Tumor große Mengen des Bluteiweißes Albumin aufnimmt. Es wird eine fluoreszierende Substanz (5-Aminofluorescein) an das Albumin gekoppelt, das sich über die Blutbahn im Körper verteilt und schließlich im Tumor anreichert. Mit Laserlicht lässt sich die Substanz zum Leuchten anregen und macht dadurch die feinen Ausläufer der Geschwulst sichtbar. Dadurch sind die Grenzen zwischen Tumor- und Normalgewebe während des gesamten Eingriffs sichtbar, was Hirnchirurgen die Operation erleichtert. [2][3]
Therapie bei Tumorerbehandlung
Seit Anfang des Jahres 2000 beschäftigt sich eine Arbeitsgruppe des Deutschen Krebsforschungszentrums (DKFZ) außerdem mit der Entwicklung von Albumin-gebundenen Therapeutika, um diese zielgerichtet in Tumore und Entzündungen wie u.a. Rheuma zu schleusen. Ziel war es, die Wege zu klären, wie diese Albumin-Konjugate in der Zelle aufgenommen werden und wie das Therapeutikum aus dem Konjugat frei gesetzt wird. Ebenso arbeiteten die Forscher des DKFZ daran, das Verbindungsmolekül zwischen Therapeutikum und Albumin zu optimieren, um eine effektive Freisetzung am Ort der Wirkung - und nur dort - zu erreichen. Die Gruppe hat bei zwei klinischen Prüfungen (Methotrexat-humanes Serum Albumin (MTX-HSA) in Phase I und Aminofluorescein-HSA (AFL-HSA) in Phase I/II) die Serumspiegel der Konjugate für die pharmakokinetischen Untersuchungen bestimmt. MTX-HSA wurde in mehreren Studien bis zur klinischen Phase II geprüft. [4] Trotz vielfacher und oft wiederholter Anwendung der Albuminkonjugate ist der für MTX-HSA in den multizentrischen Phase - I/II - Studien bei über 100 Patienten bislang keine einzige allergische Reaktion wie den typischen Nebenwirkungen einer Chemotherapie beobachtet worden.[5] Jedoch wurde auf Grund von Umstrukturierungen der das Medikament entwickelnden Pharmafirma die Weiterentwicklung gestoppt. [6]
Kalibrierung von Testverfahren
In der Forschung kommt Rinderalbumin (BSA, von engl. bovine serum albumin) hauptsächlich in der Immunologie zum Einsatz, unter anderem zur Kalibrierung entsprechender Testverfahren. Bei immunologischen Nachweisverfahren wie z. B. dem Enzyme-linked Immunosorbent Assay oder bei Immunpräzipitationen wird BSA häufig eingesetzt, um unspezifische Bindungen von Immunglobulinen an die Kunststoffoberfläche der Mikrotiterplatten bzw. Agarose-Beads zu verhindern. Diese Beads werden in Immunpräzipitationen eingesetzt und dafür mit Antikörpern inkubiert.[7]
Siehe auch
- Albuminpapier
Einzelnachweise
- ↑ P. R. Shewry, J. A. Napier, A. S. Tatham: Seed storage proteins: structures and biosynthesis. In: The Plant cell. Band 7, Nummer 7, Juli 1995, S. 945–956, ISSN 1040-4651. doi:10.1105/tpc.7.7.945. PMID 7640527. PMC 160892 (freier Volltext). (Review).
- ↑ Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ), Heidelberg – „Leuchtende Krebszellen weisen Hirnchirurgen den Weg“, Nr. 18 vom 26. März 2009 http://www.dkfz.de/de/presse/pressemitteilungen/2009/dkfz_pm_09_18.php
- ↑ P. Kremer, M. Fardanesh u. a.: Intraoperative fluorescence staining of malignant brain tumors using 5-aminofluorescein-labeled albumin. In: Neurosurgery. Band 64, Nummer 3 Suppl, März 2009, S. 53–60, ISSN 1524-4040. doi:10.1227/01.NEU.0000335787.17029.67. PMID 19240573.
- ↑ Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ), Heidelberg – „Forschungsgruppe Pharmakologie“, vom 27.Mai 2010 http://www.dkfz.de/de/praeventive-onkologie/pharmakologie.html
- ↑ Habilitationsschrift von Prof. Dr. Paul Kremer der Medizinischen Fakultät Heidelberg der Ruprecht-Karls-Universität – „Albumin als Carrier zur laserinduzierten Fluoreszenzdiagnostik und Chemotherapie maligner Tumoren“, 2002, Seite 90 - http://www.asklepios.com/upload/Habilitation_kremer_6907.pdf
- ↑ Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ), Heidelberg – „Forschungsgruppe Pharmakologie“, vom 27.Mai 2010 http://www.dkfz.de/de/praeventive-onkologie/pharmakologie.html
- ↑ Datenblatt Santa Cruz Biotechnology, Inc., Protein L-Agarose Immunoprecipitation Reagent: sc-2336, http://datasheets.scbt.com/sc-2336.pdf
