Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase

Mitochondriale Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase

Schema des Glycerin-3-phosphat-DHAP-Shuttles. Für Einzelheiten bitte Textinhalt beachten. Abkürzungen: (1) Glycerin-3-phosphat; (2) Dihydroxyacetonphosphat; cGPD cytosolische Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase; mGPD mitochondirale Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase; Cyt Cytosol; IMR Intermembranraum

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	685 Aminosäuren
Kofaktor	FAD, Ca²⁺
Isoformen	2
Bezeichner
Gen-Name	GPD2
Externe IDs	OMIM: 138430 UniProt: P43304
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.1.5.3 Oxidoreduktase
Reaktionsart	Dehydrierung
Substrat	FAD + Glycerin-3-phosphat
Produkte	FADH₂ + Dihydroxyacetonphosphat
Vorkommen
Homologie-Familie	GDP
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Cytosolische Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase [NAD]
—

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	348 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	NAD
Bezeichner
Gen-Name	GPD1
Externe IDs	OMIM: 138420 UniProt: P21695
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.1.1.8 Oxidoreduktase
Reaktionsart	Hydrierung
Substrat	NADH + Dihydroxyacetonphosphat
Produkte	NAD⁺ + Glycerin-3-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie	GPD[NAD+]
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase (GPD) heißen Enzyme, die die Hydrierung von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) zu Glycerin-3-phosphat (G3P) und umgekehrt katalysieren. Sie kommen in allen Lebewesen vor. Die genannte Reaktion ist in Eukaryoten notwendig für den Transport von NADH-Reduktionsäquivalenten mittels des Glycerin-3-phosphat-Shuttles in die Mitochondrien. Dort ist die dehydrierende FAD-abhängige GPD in der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert (GPD2; EC 1.1.5.3), während sich die hydrierende NAD⁺-abhängige GPD im Cytosol befindet (EC 1.1.1.8). Über FADH₂ wird in der Mitochondrienmembran durch Coenzym Q das Reduktionsäquivalent wieder auf NAD⁺ übertragen, wobei als Nebenprodukt reaktive Sauerstoffspezies (ROS) entstehen.^[1]^[2]

Zusätzlich zur Funktion in der Atmungskette scheint GPD2 eine Rolle im Spermienstoffwechsel zu spielen, wo sie nicht in Mitochondrien lokalisiert ist. Die Expression von GPD2 wird unter anderem durch T3 über den Thyroidhormonrezeptor stimuliert und ist gewebeabhängig.^[3]^[4]^[5]^[6]^[7]

Einzelnachweise

↑ Mrácek T, Pecinová A, Vrbacký M, Drahota Z, Houstek J: High efficiency of ROS production by glycerophosphate dehydrogenase in mammalian mitochondria. In: Arch. Biochem. Biophys. 481. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2009, S. 30–6, doi:10.1016/j.abb.2008.10.011, PMID 18952046.
↑ Vrbacký M, Drahota Z, Mrácek T, et al.: Respiratory chain components involved in the glycerophosphate dehydrogenase-dependent ROS production by brown adipose tissue mitochondria. In: Biochim. Biophys. Acta. 1767. Jahrgang, Nr. 7, Juli 2007, S. 989–97, doi:10.1016/j.bbabio.2007.05.002, PMID 17560536.
↑ Kota V, Dhople VM, Shivaji S: Tyrosine phosphoproteome of hamster spermatozoa: role of glycerol-3-phosphate dehydrogenase 2 in sperm capacitation. In: Proteomics. 9. Jahrgang, Nr. 7, April 2009, S. 1809–26, doi:10.1002/pmic.200800519, PMID 19333995.
↑ Wulf A, Wetzel MG, Kebenko M, et al.: The role of thyroid hormone receptor DNA binding in negative thyroid hormone-mediated gene transcription. In: J. Mol. Endocrinol. 41. Jahrgang, Nr. 1, Juli 2008, S. 25–34, doi:10.1677/JME-08-0023, PMID 18562675.
↑ Mrácek T, Jesina P, Kriváková P, et al.: Time-course of hormonal induction of mitochondrial glycerophosphate dehydrogenase biogenesis in rat liver. In: Biochim. Biophys. Acta. 1726. Jahrgang, Nr. 2, November 2005, S. 217–23, doi:10.1016/j.bbagen.2005.06.011, PMID 16039782.
↑ Weitzel JM, Shiryaeva NB, Middendorff R, et al.: Testis-specific expression of rat mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase in haploid male germ cells. In: Biol. Reprod. 68. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2003, S. 699–707, PMID 12533437.
↑ Weitzel JM, Kutz S, Radtke C, Grott S, Seitz HJ: Hormonal regulation of multiple promoters of the rat mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase gene: identification of a complex hormone-response element in the ubiquitous promoter B. In: Eur. J. Biochem. 268. Jahrgang, Nr. 14, Juli 2001, S. 4095–103, PMID 11454004.

Weblinks

Gopinathrao/reactome: Gly-3-P+FAD→DHAP+FADH2 (catalyzed by mitochondrial Gly-Phos dehydrogenase)
Gopinathrao/reactome: Conversion of Dihydroxyacetone Phosphate to Glycerol-3-phosphate

[1] Mrácek T, Pecinová A, Vrbacký M, Drahota Z, Houstek J: High efficiency of ROS production by glycerophosphate dehydrogenase in mammalian mitochondria. In: Arch. Biochem. Biophys. 481. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2009, S. 30–6, doi:10.1016/j.abb.2008.10.011, PMID 18952046.

[2] Vrbacký M, Drahota Z, Mrácek T, et al.: Respiratory chain components involved in the glycerophosphate dehydrogenase-dependent ROS production by brown adipose tissue mitochondria. In: Biochim. Biophys. Acta. 1767. Jahrgang, Nr. 7, Juli 2007, S. 989–97, doi:10.1016/j.bbabio.2007.05.002, PMID 17560536.

[3] Kota V, Dhople VM, Shivaji S: Tyrosine phosphoproteome of hamster spermatozoa: role of glycerol-3-phosphate dehydrogenase 2 in sperm capacitation. In: Proteomics. 9. Jahrgang, Nr. 7, April 2009, S. 1809–26, doi:10.1002/pmic.200800519, PMID 19333995.

[4] Wulf A, Wetzel MG, Kebenko M, et al.: The role of thyroid hormone receptor DNA binding in negative thyroid hormone-mediated gene transcription. In: J. Mol. Endocrinol. 41. Jahrgang, Nr. 1, Juli 2008, S. 25–34, doi:10.1677/JME-08-0023, PMID 18562675.

[5] Mrácek T, Jesina P, Kriváková P, et al.: Time-course of hormonal induction of mitochondrial glycerophosphate dehydrogenase biogenesis in rat liver. In: Biochim. Biophys. Acta. 1726. Jahrgang, Nr. 2, November 2005, S. 217–23, doi:10.1016/j.bbagen.2005.06.011, PMID 16039782.

[6] Weitzel JM, Shiryaeva NB, Middendorff R, et al.: Testis-specific expression of rat mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase in haploid male germ cells. In: Biol. Reprod. 68. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2003, S. 699–707, PMID 12533437.

[7] Weitzel JM, Kutz S, Radtke C, Grott S, Seitz HJ: Hormonal regulation of multiple promoters of the rat mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase gene: identification of a complex hormone-response element in the ubiquitous promoter B. In: Eur. J. Biochem. 268. Jahrgang, Nr. 14, Juli 2001, S. 4095–103, PMID 11454004.

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