Lactoferrin

Lactoferrin

Bändermodell nach PDB 1B0L

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	691 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name	LTF
Externe IDs	OMIM: 150210 UniProt: P02788
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.4.21.- Serinproteinase
MEROPS	S60.001
Reaktionsart	Spaltung einer Peptidbindung
Substrat	X-Arg-Ser-Arg-Arg--Y oder X-Arg-Arg-Ser-Arg--Y
Produkte	Y + X-Arg-Ser-Arg-Arg oder X-Arg-Arg-Ser-Arg
Vorkommen
Homologie-Familie	Transferrin
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi

Lactoferrin (genauer: Lactotransferrin) ist ein Protein, das in den Sekretionen aller Säugetiere, insbesondere in deren Milch, zu finden ist, und einerseits als Protease, andererseits als eisen-bindendes Protein fungiert. Außerdem ist es in weißen Blutkörperchen lokalisiert.^[1]^[2]

Als Protease ist Lactoferrin in der Lage, mehrere für die Besiedlung wichtige Proteine des Krankheitserregers Haemophilus influenzae zu zerstören. Insbesondere die in der menschlichen Muttermilch vorkommende Konzentration an Lactoferrin kann die bei Kleinkindern oft auftretenden Atemwegsinfektionen mit diesem Keim verhindern. Außerdem beeinträchtigt es in Shigella und pathogenen Escherichia coli das Typ III-Sekretionssystem. Von Leukozyten freigesetzt, ist es so auch Teil des Immunsystems.^[3]^[4]^[5]^[6]

Infektionen mit HTLV-1 werden durch Lactoferrin beschleunigt. Auf der anderen Seite kann das Protein die Replikation des HIV-1 verhindern.^[7]

Wie eine aktuelle Studie des Journal of the American Medical Association zeigt, kann die Gabe von Lactoferrin an Neugeborene mit Untergewicht (< 1500 g Geburtsgewicht) das Auftreten einer Sepsis sowie die Sepsis-assoziierte Mortalität signifikant und klinisch relevant senken.^[8]

Literatur

Ward PP, Paz E, Conneely OM: Multifunctional roles of lactoferrin: a critical overview. In: Cell. Mol. Life Sci. 62. Jahrgang, Nr. 22, November 2005, S. 2540–8, doi:10.1007/s00018-005-5369-8, PMID 16261256.
Lönnerdal B: Nutritional roles of lactoferrin. In: Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 12. Jahrgang, Nr. 3, Mai 2009, S. 293–7, doi:10.1097/MCO.0b013e328328d13e, PMID 19318940.

Einzelnachweise

↑ Legrand D, Pierce A, Elass E, Carpentier M, Mariller C, Mazurier J: Lactoferrin structure and functions. In: Adv. Exp. Med. Biol. 606. Jahrgang, 2008, S. 163–94, PMID 18183929.
↑ Anderson BF, Baker HM, Dodson EJ, et al: Structure of human lactoferrin at 3.2-A resolution. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84. Jahrgang, Nr. 7, April 1987, S. 1769–73, PMID 3470756, PMC 304522 (freier Volltext).
↑ Plaut AG, Qiu J, St Geme JW: Human lactoferrin proteolytic activity: analysis of the cleaved region in the IgA protease of Haemophilus influenzae. In: Vaccine. 19 Suppl 1. Jahrgang, Dezember 2000, S. S148–52, PMID 11163480 (elsevier.com).
↑ Qiu J, Hendrixson DR, Baker EN, Murphy TF, St Geme JW, Plaut AG: Human milk lactoferrin inactivates two putative colonization factors expressed by Haemophilus influenzae. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95. Jahrgang, Nr. 21, Oktober 1998, S. 12641–6, PMID 9770539, PMC 22884 (freier Volltext) – (pnas.org).
↑ Hendrixson DR, Qiu J, Shewry SC, et al: Human milk lactoferrin is a serine protease that cleaves Haemophilus surface proteins at arginine-rich sites. In: Mol. Microbiol. 47. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2003, S. 607–17, PMID 12535064 (wiley.com).
↑ Ochoa TJ, Clearly TG: Lactoferrin disruption of bacterial type III secretion systems. In: Biometals. 17. Jahrgang, Nr. 3, Juni 2004, S. 257–60, PMID 15222474 (kluweronline.com [PDF]).
↑ Moriuchi M, Moriuchi H: A milk protein lactoferrin enhances human T cell leukemia virus type I and suppresses HIV-1 infection. In: J. Immunol. 166. Jahrgang, Nr. 6, März 2001, S. 4231–6, PMID 11238676 (jimmunol.org).
↑ Manzoni P, Rinaldi M, Cattani S, et al.: Bovine lactoferrin supplementation for prevention of late-onset sepsis in very low-birth-weight neonates: a randomized trial. In: JAMA. 302. Jahrgang, Nr. 13, Oktober 2009, S. 1421–1428, doi:10.1001/jama.2009.1403, PMID 19809023. Vorlage:Cite book/Meldung

[1] Legrand D, Pierce A, Elass E, Carpentier M, Mariller C, Mazurier J: Lactoferrin structure and functions. In: Adv. Exp. Med. Biol. 606. Jahrgang, 2008, S. 163–94, PMID 18183929.

[2] Anderson BF, Baker HM, Dodson EJ, et al: Structure of human lactoferrin at 3.2-A resolution. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84. Jahrgang, Nr. 7, April 1987, S. 1769–73, PMID 3470756, PMC 304522 (freier Volltext).

[3] Plaut AG, Qiu J, St Geme JW: Human lactoferrin proteolytic activity: analysis of the cleaved region in the IgA protease of Haemophilus influenzae. In: Vaccine. 19 Suppl 1. Jahrgang, Dezember 2000, S. S148–52, PMID 11163480 (elsevier.com).

[4] Qiu J, Hendrixson DR, Baker EN, Murphy TF, St Geme JW, Plaut AG: Human milk lactoferrin inactivates two putative colonization factors expressed by Haemophilus influenzae. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95. Jahrgang, Nr. 21, Oktober 1998, S. 12641–6, PMID 9770539, PMC 22884 (freier Volltext) – (pnas.org).

[5] Hendrixson DR, Qiu J, Shewry SC, et al: Human milk lactoferrin is a serine protease that cleaves Haemophilus surface proteins at arginine-rich sites. In: Mol. Microbiol. 47. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2003, S. 607–17, PMID 12535064 (wiley.com).

[6] Ochoa TJ, Clearly TG: Lactoferrin disruption of bacterial type III secretion systems. In: Biometals. 17. Jahrgang, Nr. 3, Juni 2004, S. 257–60, PMID 15222474 (kluweronline.com [PDF]).

[7] Moriuchi M, Moriuchi H: A milk protein lactoferrin enhances human T cell leukemia virus type I and suppresses HIV-1 infection. In: J. Immunol. 166. Jahrgang, Nr. 6, März 2001, S. 4231–6, PMID 11238676 (jimmunol.org).

[pmid19809023-8] Manzoni P, Rinaldi M, Cattani S, et al.: Bovine lactoferrin supplementation for prevention of late-onset sepsis in very low-birth-weight neonates: a randomized trial. In: JAMA. 302. Jahrgang, Nr. 13, Oktober 2009, S. 1421–1428, doi:10.1001/jama.2009.1403, PMID 19809023. Vorlage:Cite book/Meldung

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