Lipoproteinlipase

Lipoproteinlipase

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 448 Aminosäuren
Kofaktor Apolipoprotein C2
Bezeichner
Gen-Namen LPL; LIPD
Externe IDs OMIM: 238600 UniProtP06858   MGI: 96820
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.1.1.34  Lipasen
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Triacylglycerol + H2O
Produkte Diacylglycerol + Fettsäure
Vorkommen
Homologie-Familie Pankreaslipase
Übergeordnetes Taxon Coelomata
Das wasserlösliche Enzym Lipoproteinlipase (LPL) dient als Katalysator bei der Aufspaltung (Hydrolyse) von Triacylglycerinen (Triglyceride) aus Lipoproteinen, wie sie in Chylomikronen und Very Low Density Lipoproteinen (VLDL) gefunden werden. Die so entstehenden freien Fettsäuren werden von den Zellen zur Fettsynthese verwendet. Mutationen im LPL-Gen sind für die seltene Hyperchylomikronämie ursächlich.

Die Lipoproteinlipase (LPL) ist ein wasserlöslicher Eiweißstoff (Enzym), der über Proteoglykane an die Endothelzellen der Blutkapillaren gebunden ist und in der Leber hergestellt (synthetisiert) wird. Es hat die Aufgabe, die im Blut gelösten und an Eiweiß-Fett-Komplexe gebundenen Fettsäurespeicher, die Triacylglycerine, in drei Fettsäuren und ein Molekül Glycerin zu spalten und so für den weiteren Stoffwechsel nutzbar zu machen. Wie die Pankreaslipase und andere Lipasen befindet sie sich außerhalb von Zellen, man bezeichnet sie deswegen auch als extrazelluläre Lipasen. Das durch die Spaltung freiwerdende Glycerin kann in der Leber weiter verstoffwechselt werden, während die Fettsäuren von den Zielzellen aufgenommen werden. So kann die Versorgung von Fettzellen mit Fettsäuren gesichert werden. Angeregt wird die Lipoproteinlipase durch Insulin, Cofaktor für diese Reaktion ist das Apolipoprotein C-II, das Bestandteil von Chylomikronen und VLDL (Lipoproteine) ist. Nach intravenöser Heparin-Injektion kann es zu einem Herauslösen der LPL aus der Proteoglykan-Bindung kommen, was zu einer erhöhten LPL-Aktivität im Serum, genannt post-Heparin-lipolytische-Aktivität (PHLA), führt.

Quellen

  • Roche Lexikon Medizin, 5.Auflage; Urban & Fischer Bei Elsevier, München 2003, ISBN 3-437-15150-9
  • Pschyrembel Klinisches Wörterbuch (261. Auflage), Verlag Walter de Gruyter 2007, ISBN 3-11-018534-2
  • Vestweber, Dietmar: Endothelzellen: Barrieren zwischen Blut und Gewebe, Tätigkeitsbericht 2005, Max-Planck-Institut für molekulare Biomedizin
  • Karlsons Biochemie und Pathobiochemie, 15. Auflage; von Peter Karlson, Detlef Doenecke, Jan Koolman, Georg Fuchs, Wolfgang Gerok, Georg Thieme Verlag 2005, ISBN 3133578154

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