Cellulase

Cellulase

Cellulase

nach PDB 3L55
Enzymklassifikationen
EC, Kategorie 3.2.1.4  Hydrolase
Reaktionsart Endohydrolyse von 1,4-β-D-glukosidischen Bindungen
Substrat Cellulose, Lichenin, & β-D-Glucane
EC, Kategorie 3.2.1.91  Hydrolase
Reaktionsart Hydrolyse der 1,4-ß-D-glucosidischen Bindungen der Cellulose ausgehend vom nicht reduzierenden Ende der Cellulosekette
Substrat Cellulose
Produkte Cellobiose
EC, Kategorie 3.2.1.21  Hydrolase
Reaktionsart Hydrolyse von 1,4-β-D-glukosidischen Bindungen
Substrat Cellobiose
Produkte beta-D-glucose
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Bakterien, Pilze
Cellulasen – auch selten Zellulasen geschrieben – sind Enzyme, die in der Lage sind, Cellulose zu ihrem Grundbaustein β-Glucose abzubauen.

Natürliches Vorkommen

Sie werden nur von einem kleinen Teil der Pflanzen abbauenden Organismen, v. a. bestimmten Einzellern (speziellen Bakterien und Flagellaten) sowie von holzabbauenden Organismen (vor allem von Pilzen) gebildet. Bei den bekannten "typischen" Pflanzenfressern der Vielzeller, auch der Wirbeltiere und Insekten, wurden bisher nirgendwo derartige eigene Enzyme gefunden. Bisher konnten nur bei steril gehaltenen Silberfischchen Zelluloseabbau [1] und bei einer in Käfern lebenden Fadenwurmart sogar entsprechende Gene [2] nachgewiesen werden.

Sowohl die Wiederkäuer als auch die Nichtwiederkäuer nutzen stattdessen die Hilfe von symbiotischen Bakterien und Flagellaten in speziellen Mägen oder Blinddärmen und können nur dadurch den Hauptanteil der Energie in pflanzlicher Nahrung nutzen.

Bestandteile

Die drei Hauptenzyme beim Abbau von Cellulose katalysieren drei Reaktionen: 1) Trennung nicht-kovalenter Bindungen zwischen den Fasern (Endocellulase); 2) Hydrolyse einzelner Fasern (Exocellulase); 3) Hydrolyse von Tetra- und Disacchariden (β-Glucosidase)

Die Gruppe der Cellulasen besteht aus drei verschiedenen Enzymtypen, deren Zusammenwirken eine rationelle Verdauung der riesigen Cellulosemoleküle (3- - 15-tausend verkettete Glucosemoleküle) ermöglicht:

1. Endoglucanasen (EC 3.2.1.4) spalten Cellulose in größere Abschnitte (sie können als einzige innerhalb der Celluloseketten arbeiten, aber nur innerhalb sogenannter amorpher Bereiche, wo die Cellulosemoleküle ungeordnet zueinander liegen und damit keine kristallinen Bereiche aufbauen). Dadurch erzeugen sie eine größere Anzahl von Kettenenden.

Viele Moleküle des 2. Enzyms, der Exoglucanasen (EC 3.2.1.91) können an diesen dann gleichzeitig - statt zeitraubend nur von einem Ende her - arbeiten und die Celluloseketten kontinuierlich verkürzen, indem sie immer zwei Zuckermoleküle als Doppelzucker (Disaccharid) Cellobiose abtrennen.

Die Moleküle des 3. Enzyms Cellobiase oder β-Glucosidase (EC 3.2.1.21) können dadurch wieder gleichzeitig arbeiten und als Abschluss des Zerlegungsprozesses schließlich die β-glycosidische Verbindung zwischen den beiden Glucose-Molekülen der Cellobiose hydrolysieren und damit die Glucose für weitere Stoffwechselprozesse (z.B. den Transport ins Blut bei der Verdauung) endgültig bereitstellen.

Verwendung und Gewinnung

Cellulasen haben mehrere kommerzielle Anwendungen in der Nahrungsmittel-, Waschmittel- und Textilindustrie. Zu diesem Zweck werden sie aus Kulturen (Submersfermentation) von Schimmelpilzen der Gattung Trichoderma, insbesondere T. reesei, isoliert. Diese kommen im Erdboden vor und gehören den Schlauchpilzen (Ascomycota) an.

In vielen Waschmitteln sind Cellulasen enthalten. In der Textilindustrie werden sie eingesetzt, um v. a. Jeansartikeln den beliebten „Used-Look“ zu geben. In der Verarbeitung von Kaffee werden sie zur Auflösung der Cellulose in den Bohnen während des Trocknungsvorganges verwendet. Des Weiteren werden Cellulasen für die Behandlung von Magen- oder Darmverschlüssen durch unverdautes Pflanzenmaterial (Phytobezoaren) und bei der Protoplastenisolierung aus Pflanzengeweben benutzt.

Einzelnachweise

  1.  Gerhard Heldmaier, Gerhard Neuweiler: Vegetative Physiologie. In: Vergleichende Tierphysiologie. Band 2, Springer, 2004, ISBN 3-540-00067-4, S. 327 (eingeschränkte Vorschau in der Google Buchsuche).
  2. Käfer-Parasit mit ungewöhnlichen Genen: Genom des Fadenwurms Pristionchus pacificus entschlüsselt. g-o.de (22. September 2008). Abgerufen am 1. Juli 2012.

Literatur

  • Chapin III, F.S., P.A. Matson, H.A. Mooney: Principles of Terrestrial Ecosystem Ecology. Springer-Verlag New York, NY. 2002
  • The Merck Manual of Diagnosis and Therapy, Chapter 24

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