Kallikrein
| Kallikrein-1 | ||
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| Bändermodell nach PDB 1SPJ | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 238 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | KLK1 | |
| Externe IDs | OMIM: 147910 UniProt: P06870 MGI: 102850 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.35 Serinprotease | |
| MEROPS | S01.160 | |
| Reaktionsart | Hochselektive Hydrolyse | |
| Substrat | Kininogen | |
| Produkte | Kallidin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Trypsin | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Kallikrein ist eine Serinprotease, also ein Enzym, das die Aminosäure Serin in seinem aktiven Zentrum enthält und Proteine zu spalten vermag. Kallikrein überführt inaktive Vorläufer von Gewebshormonen in deren aktive Form. Die Vorstufen sind in diesem Fall sogenannte Kininogene, die aktiven Formen werden als Kinine bezeichnet.
Kallikrein kommt in den Speicheldrüsen, in der Bauchspeicheldrüse und in den Nieren als glanduläres Kallikrein vor. Im Blutplasma ist die inaktive Vorstufe Präkallikrein vorhanden, die ihrerseits durch den aktivierten Blutgerinnungsfaktor XII (Hageman-Faktor) proteatisch gespalten und in aktives Kallikrein überführt wird. Als endogener Aktivator des Plasminogens ist es an der Fibrinolyse beteiligt. Das System aus Kallikrein und Kininen arbeitet in ähnlicher Weise wie das Renin-Angiotensin-Aldosteron-System und spielt eine Rolle bei der Blutdruckregulation, der Elektrolyt- und Wasserhomöostase und bei entzündlichen Prozessen. Insgesamt sind 15 Subtypen bekannt. Einige Subtypen sind als Tumormarker diagnostisch interessant.