Kasein

Casein oder Kasein (lat. caseus=Käse) ist der Name für denjenigen Proteinanteil der Milch der höheren Säugetiere, der nicht in die Molke gelangt und der beispielsweise zu Käse weiterverarbeitet wird. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen (αS1, αS2, β, κ) und dient unter anderem dem Speicher und Transport von Protein, Calcium und Phosphat zum Neugeborenen. Casein bildet in der Milch zusammen mit Calciumphosphat und anderen Bestandteilen sogenannte Micellen, die das Calciumphosphat gelöst halten und die Milch im Magen zu einem Klumpen aggregieren, was die Verdauung erleichtert.^[1]

Casein macht den Großteil der Proteine in Quark (Topfen) und Käse aus, die durch Gerinnung des Caseins ihre feste Konsistenz erhalten. Casein wird nicht nur als Lebensmittel, sondern auch als Bindemittel und pharmazeutischer Hilfsstoff verwendet. Casein gehört zu den häufigsten Auslösern von Kuhmilchallergie.^[2]^[3] Die Caseine sind die häufigsten Milchproteine, die etwa 80 % der Gesamtproteinmenge in der Milch ausmachen. Die übrigen Proteine werden auch als Molkenproteine zusammengefasst.

Bestandteile des Caseins

Als Beispiel die folgende Tabelle, die die Bestandteile des Kuh-Casein auflistet.

Protein	Menge im Liter Kuhmilch^[1]	Anzahl Aminosäuren	UniProt-Eintrag
αS1-Casein (Kuh)	10 g	199	P02662
αS2-Casein (Kuh)	2,6 g	207	P02663
β-Casein (Kuh)	9,3 g	209	P02666
κ-Casein (Kuh)	3,3 g	169	P02668
	26 g insgesamt

Im Gegensatz zur Kuhmilch sind in der Menschenmilch das β- und das κ-Casein die Hauptproteine. Die folgende Tabelle enthält Einzelheiten und Links über Casein in menschlicher Milch.

Protein	Gen	Chromosom	Anzahl Aminosäuren	OMIM-Eintrag	UniProt-Eintrag
αS1-Casein (Mensch)	CSN1S1	4q21.1	170	115450	P47710
Casein S2α-like A (Mensch)	CSN1S2A	4q13.3	27	-	Q8IUJ1
β-Casein (Mensch)	CSN2	4q21.1	211	115460	P05814
κ-Casein (Mensch)	CSN3	4q21.1	162	601695	P07498

Biologische Bedeutung

Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Kuhmilch enthält 2,6 % Casein (d. h. etwa 26 g/L; bei einmägigen Säugetieren bedeutend weniger) und macht etwa 80 % des Gesamtmilchproteins aus.

Verdauung von Casein

Durch die Erhitzung, Säurezugabe oder verstärkt durch Zugabe des Enzyms Pepsin findet ein Teilabbau des Caseins statt, was Käse und Quark leichter verdaulich macht als Rohmilch.

Casein kann bei Menschen als Allergen wirken und sehr heftige, sogar lebensbedrohliche Reaktionen auslösen. Eine Allergie auf Casein ist recht selten zu beobachten. Diese ist nicht mit einer Laktoseintoleranz zu verwechseln, bei der es sich um eine enzymbedingte Unverträglichkeit gegenüber Milchzucker handelt.

Weiterhin scheint es, dass manche Menschen Casein (ebenso wie auch Gluten, d. h. Getreide-Klebereiweiß) nicht vollständig verdauen können, und dass die in diesem Fall zurückbleibenden unverdauten Peptide, auch Exorphine genannt, auf das Gehirn und Nervensystem dieser Menschen eine Opioid-artige Wirkung entfalten.

Gewinnung

Natives Casein wird hauptsächlich durch Mikrofiltration gewonnen. Als Trennkriterium dient dabei die Partikelgröße. Im Retentat verbleiben hauptsächlich Caseine und kleinere Anteile an Molkenprotein sowie Lactose, im Permeat befinden sich hauptsächlich Mineralsalze, Lactose, Molkenproteine und kleine Anteile an Caseinsubmizellen.

Denaturiertes bzw. funktionell verändertes Casein bzw. Caseinat lässt sich mit Hilfe einer Säurefällung und anschließender Neutralisierung mittels Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid oder Natronlauge herstellen. Durch Filtration oder Zentrifugation wird anschließend das denaturierte Casein abgetrennt. In den meisten Fällen wird das zu fällende Protein mittels verschiedener Verfahren zuvor aufkonzentriert.

Technische Verwendung

Caseinaufbereitungsanlage

Casein wird technisch neben der Nutzung als Lebensmittel auch als Rohstoff für verschiedene Verarbeitungszwecke verwendet. Dabei spielt insbesondere seine Nutzung als Bindemittel in Kaseinfarben, als Kaseinleim (z. B. als Etikettierleim bei der Etikettierung) oder auch als Fotolack in der Ätztechnik eine Rolle. Caseinleim soll schon von den chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums zum Verleimen von Möbeln genutzt worden sein. Färber benutzten Kasein als Bindemittel beim Färben von Leder und Stoffen.

Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war es Ausgangsmaterial für den Kunststoff Galalith, der u. a. für Knöpfe und Schmuck, aber auch zu Isolationszwecken für elektrische Anlagen verwendet wurde. Caseinhydrolysate oder Peptone aus Casein werden in der Mikrobiologie zum Teil als Bestandteil von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen verwendet, beispielsweise im Casein-Soja-Pepton-Agar.

Literatur

The Merck Index, 10th Ed. (1983), Rahway, NJ

Weblinks

Wikibooks: Caseinherstellung – Lern- und Lehrmaterialien

Casein bei Kremer Pigmente

Einzelnachweise

↑ ^1,0 ^1,1 Dairy Chemistry and Physics
↑ T. Nakano, N. Shimojo, Y. Morita, T. Arima, M. Tomiita, Y. Kohno: Sensitization to casein and beta-lactoglobulin (BLG) in children with cow's milk allergy (CMA). In: Arerugi. 59. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2010, S. 117–22, PMID 20212353 (japanese).
↑ Deutscher Allergiker- und Asthmabund zu Milcheiweißallergie

[web-1] 1,0 ^1,1 Dairy Chemistry and Physics

[2] T. Nakano, N. Shimojo, Y. Morita, T. Arima, M. Tomiita, Y. Kohno: Sensitization to casein and beta-lactoglobulin (BLG) in children with cow's milk allergy (CMA). In: Arerugi. 59. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2010, S. 117–22, PMID 20212353 (japanese).

[3] Deutscher Allergiker- und Asthmabund zu Milcheiweißallergie

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