Leucin

Strukturformel
	Datei:L-Leucin - L-Leucine.svg Datei:D-Leucine.svg
	L-Leucin (links) bzw. D-Leucin (rechts)
Allgemeines
Name	Leucin
Andere Namen	2-Amino-4-methyl-pentan-1-säure; Abkürzungen: Leu (Dreibuchstabencode); L (Einbuchstabencode); ;
Summenformel	C6H13NO2
Kurzbeschreibung	schimmernd weiße Kristallschuppen
Externe Identifikatoren/Datenbanken
ECHA-InfoCard	Vorlage:Wikidata-Einbindung
PubChem	6106
DrugBank	DB00149
Wikidata	[[:d:Lua-Fehler in Modul:Wikidata, Zeile 865: attempt to index field 'wikibase' (a nil value)\|Lua-Fehler in Modul:Wikidata, Zeile 865: attempt to index field 'wikibase' (a nil value)]]
Arzneistoffangaben
ATC-Code	V06
Eigenschaften
Molare Masse	131,18 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,29 g·cm−3
Schmelzpunkt	293–295 °C
pKS-Wert	pKCOOH: 2,33; pKNH2: 9,74;
Löslichkeit	schlecht in Wasser (24 g·l−1 bei 20 °C); unlöslich in Ethanol und Diethylether ;
Sicherheitshinweise
	Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung	keine GHS-Piktogramme
	keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze	H: keine H-Sätze
	P: keine P-Sätze
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Leucin, abgekürzt Leu oder L, ist eine proteinogene α-Aminosäure. Für höhere Lebewesen ist L-Leucin [Synonym: (S)-Leucin] eine essentielle Aminosäure, die vermutlich für den Energiehaushalt im Muskelgewebe eine zentrale Rolle spielt. Das Spiegelbildisomere (Synonym: Enantiomere) von L-Leucin ist das D-Leucin [Synonym: (R)-Leucin]. Letzteres kommt in Proteinen nicht vor. Leucin kristallisiert in weißen Plättchen, daher leitet sich auch der Name her (gr. λευκός: weiß).

In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein die L-Leucin [Synonym: (S)-Leucin]. Wenn in diesem Artikel und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz „Leucin“ erwähnt wird, ist stets L-Leucin gemeint. Racemisches DL-Leucin [Synonym: (RS)-Leucin] und enantiomerenreine D-Leucin [Synonym: (R)-Leucin] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung. Die Racemisierung von L-Aminosäuren kann zur Aminosäuredatierung – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.^[4]

L-Leucin wird von den Codons UUA, UUG, CUU, CUC, CUA und CUG kodiert.

Leucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Isoleucin, Norleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Eigenschaften

Restname: Leucyl-
essentiell: ja
Seitenkette: lipophil
van-der-Waals-Volumen: 124
Hydrophobizitätsgrad: 3,8

Leucin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert.

Datei:Betain-Leucin.png

Zwitterionen von L-Leucin (links) bzw. D-Leucin (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Leucin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrischer Punkt liegt bei 5,98.^[5] Racemisches Leucin, welches zum besseren Verständnis der Homochiralität in der Biosphäre zirkular polarisierter Synchrotron-Strahlung ausgesetzt wurde, zeigt einen Enantiomerenüberschuss von 2,6 %.^[6]

Vorkommen

Leucin ist Bestandteil tierischen und pflanzlichen Proteins. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Leucin am Gesamtprotein angegeben:^[7]

Lebensmittel	Gesamtprotein	Leucin	Anteil
Rindfleisch, roh	21,26 g	1691 mg	0 8,0 %
Hähnchenbrustfilet, roh	23,09 g	1732 mg	0 7,5 %
Lachs, roh	20,42 g	1615 mg	0 7,9 %
Hühnerei	12,58 g	1088 mg	0 8,6 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	0 321 mg	0 9,8 %
Walnüsse	15,23 g	1170 mg	0 7,7 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	0 926 mg	0 6,8 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	0 850 mg	12,3 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	0 657 mg	0 8,3 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	1760 mg	0 7,2 %

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Leucin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Leucin.

Funktionen

L-Leucin ist wichtig für den Erhalt und Aufbau von Muskelgewebe. Es unterstützt die Proteinsynthese in Muskulatur und Leber, hemmt den Abbau von Muskelprotein und unterstützt Heilungsprozesse. Wie L-Isoleucin dient auch L-Leucin als Energielieferant. Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 10 bis 50 mg Leucin pro Kilogramm Körpergewicht.^[8] Ein Mangel ist entweder durch ungenügende Zufuhr mit der Nahrung oder Unterversorgung mit Vitamin B₆ bedingt.

Verwendung

L-Leucin ist neben Glycin und anderen proteinogenen L-Aminosäuren wirksamer Bestandteil von Infusionslösungen. Im Kraftsport wird Leucin als Nahrungsergänzungsmittel mit dem Ziel des Muskelaufbaus verwendet.

Siehe auch

Enantiomer
Fischer-Nomenklatur

Einzelnachweise

↑ ^1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 Holger Knapp, in: Roempp Online - Version 3.5, 2009, Georg Thieme Verlag, Stuttgart.
↑ ^2,0 ^2,1 ^2,2 Datenblatt Leucin (PDF) bei Carl Roth
↑ ^3,0 ^3,1 Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.
↑ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
↑ Meierhenrich: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2.
↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.
↑ A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: "Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects", in: J. Nutr., 2006, 136(1 Suppl), S. 256S–263S; PMID 16365094.

Literatur

Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, 20. Auflage, S. Hirzel Verlag, Stuttgart, 1984, ISBN 3-7776-0406-2.
Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
Jesse Philip Greenstein und Milton Winitz: Chemistry of Amino Acids, John Wiley & Sons, 1962, Bände 1 bis 3, ISBN 0-471-32637-2.
Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: "Production and Utilization of Amino Acids", Angewandte Chemie International Edition in English, 1978, 17, S. 176–183.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Valin-, Leucin- und Isoleucin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

[roempp-1] 1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 Holger Knapp, in: Roempp Online - Version 3.5, 2009, Georg Thieme Verlag, Stuttgart.

[roth-2] 2,0 ^2,1 ^2,2 Datenblatt Leucin (PDF) bei Carl Roth

[Beyer/Walter-3] 3,0 ^3,1 Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.

[H.D.Jakubke-4] Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.

[Hardy-5] P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.

[Meierhenrich-6] Meierhenrich: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2.

[7] Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.

[8] A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: "Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects", in: J. Nutr., 2006, 136(1 Suppl), S. 256S–263S; PMID 16365094.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]