Pyrrolysin

{{Infobox Chemikalie | Strukturformel = | Suchfunktion = C12H21N3O3 | Andere Namen = * N⁶-{[(2R,3R)-3-Methyl- 3,4-dihydro-2H-pyrrol-2-yl]carbonyl}- L-lysin

• (2S)-2-Amino-6-{[(2R,3R)-3-methyl- 3,4-dihydro-2H-pyrrole-2-carbonyl] amino}hexansäure

| Summenformel = C₁₂H₂₁N₃O₃ | CAS = 448235-52-7 | PubChem = 5460671 | Beschreibung = | Molare Masse = 255,31 g·mol⁻¹ | Aggregat = fest | Dichte = | Schmelzpunkt = | Siedepunkt = | Dampfdruck = | Löslichkeit = | Quelle GHS-Kz = NV | GHS-Piktogramme =

keine Einstufung verfügbar

| GHS-Signalwort = | H = siehe oben | EUH = siehe oben | P = siehe oben | Quelle P = | Quelle GefStKz = NV | Gefahrensymbole =

keine Einstufung verfügbar

| R = nicht bekannt | S = nicht bekannt | MAK = }}

Pyrrolysin (Abk. Pyl oder O) ist eine natürlich auftretende genetisch codierte proteinogene α-Aminosäure und ein Derivat des L-Lysins. Pyrrolysin hat drei stereogene Zentren (Kohlenstoffatome mit vier verschiedenen Substituenten). Damit gibt es acht mögliche Stereoisomere. Das biologisch aktive Isomer (vgl. Bild rechts) hat die vollständige Bezeichnung nach IUPAC: N⁶-[(2R,3R)-3-Methyl-3,4-dihydro- 2H-pyrrol-2-ylcarbonyl]-(S)-lysin. Seit dem 15. Oktober 2006 ist Pyrrolysin Bestandteil des Protein-Alphabets von BLAST.^[1]

Die Seitenkette von Pyrrolysin ist lipophil.

Pyrrolysin wird von einigen Archaeen der Gattungen Methanosarcinales (z. B. Methanosarcina barkeri) und zwei divergente Bakterien (z. B. Desulfitobacterium hafniense) als Teil von Enzymen des Methan-Stoffwechsels verwendet (Methylamin-Methyltransferasen). Es wird vom UAG-Stopp-Codon codiert, dessen normale Funktion durch die Anwesenheit einer besonderen Gensequenz modifiziert ist, wodurch erst die Bindung der Pyrrolysyl-tRNA an das Ribosom ermöglicht wird.

Evolution

Stammesgeschichtlich handelt es sich um die Pyrrolysinmaschinerie (Pyl-Maschinerie) nicht um eine neue evolutionäre Errungenschaft. Im Gegenteil, wegen der Einordnung der Pyl-Aminoacyl-tRNA-Synthetase (Pyl-aaRS) zur älteren Klasse IIb ist es wahrscheinlich, dass die Pyl-aaRS aus anderen aaRS-Sequenzen vor der Abspaltung der bakteriellen Stammeslinie von der der Archaeen (letzter gemeinsamer Vorfahre, MRCA: most recent common ancestor) hervorgegangen ist.^[2] Damit sind Pyl-aaRS sehr alt.

Warum nur sehr wenige Organismen über die Pyl-Maschinerie verfügen, könnte damit zusammenhängen, dass die Gene in allen anderen Linien im Laufe der Zeit verloren gingen. Dies ist jedoch sehr unwahrscheinlich.

Eine neue Interpretation geht davon aus, dass die Pyl-Maschinerie durch horizontalen Gentransfer aus (mehreren) Donorlinien stammt, die inzwischen ausgestorben sind oder noch nicht entdeckt wurden. Dies setzt aber auch voraus, dass die Donorlinie, aus der die Pyl-Maschinerie stammt, bereits einen gewissen Grad an Diversität zu dem Zeitpunkt erreicht hatte, als noch ein gemeinsamer Vorfahre (MRCA) unserer drei Reiche existierte.

Literatur

• Fournier, G. (2009): Horizontal gene transfer and the evolution of methanogenic pathways. In: Methods Mol Biol. 532; 163–179; PMID 19271184; doi:10.1007/978-1-60327-853-9_9
• Srinivasan, G. et al. (2002): Pyrrolysine encoded by UAG in Archaea: charging of a UAG-decoding specialized tRNA. In: Science. 296(5572), S. 1459–1462 PMID 12029131 doi:10.1126/science.1069588
• Hao, B. et al. (2002): A new UAG-encoded residue in the structure of a methanogen methyltransferase. In: Science. 296(5572), S. 1462–1466. PMID 12029132 doi:10.1126/science.1069556
• Fenske, C. et al. (2003): Wie eindeutig ist der genetische Code? In: Angewandte Chemie. 115(6), S. 626–630. doi:10.1002/ange.200390142

Einzelnachweise

Weblinks

• Pressemeldung der Ohio State University zur Entdeckung